Дослідження впливу ферменту трансглутамінази на властивості гідратованих білків тваринного і рослинного походження

Abstract

Задоволення потреб споживачів у харчових білках обумовлює пошук та впровадження передових технологій як у переробці м’ясної сировини, так і у використанні білковмісної сировини рослинного походження. Дослідження модифікації білків набувають великого інтересу серед вітчизняних та закордонних науковців. Мікробна трансглутаміназа є ферментом класу трансфераз, який широко відомий тим, що модифікує функціональні властивості білків у харчових системах. Основним механізмом дії є полімеризація, яка призводить до зміни гідрофобності молекули. Серед функціональних властивостей мікробної трансглутамінази є вплив на розчинність і, отже, на гелеутворення, емульгування, в’язкість і водоутримувальну здатність, які залежать від розчинності білка. Завдяки цим властивостям вона набула широкого застосовування в технологічних процесах харчової промисловості, зокрема м’ясопереробної і молочної галузей, виготовленні хлібобулочних виробів та харчових плівок. Трансглутаміназа каталізує реакцію перенесення ацилу, в якій γ-карбоксамідна група пептидно-зв’язаних залишків глутаміну є донорами ацилу. У цьому дослідженні порівнюється вплив кількості ферменту (0,05%, 0,1%, 0,15% і 0,2%) мікробної трансглутамінази (активністю 100–120 одиниць) на тваринний білок, яким є м’ясо яловичини 2 сорту і рослинний білок соєвий ізолят ISOPRO 510A. У гідратованих зразках проведено інструментальний аналіз на рН-метрі (рН 50 VIO lab) та текстурометрі (Shimadzu EZ-LX) для твариних білків до та після термооброблення. В гідратованих рослинних білках аналогічні дослідження провели за температури 45±2°С в центрі дослідного зразка через 1 годину ферментації та після стуктуроутворення з витримуванням 12 годин за температури 6±2°С. Результати досліджень показників рН свідчать про те, що ефективність ферменту досягає оптимуму за активної кислотності дослідних білкових систем в діапазоні значень рН від 5 до 8. Використання ферменту мікробної трасглютамінази в гідратованих білках тваринного і рослинного походження підтверджують позитивний вплив на реструктуризацію цих білків через реакцію зшивання. Підвищення рівня рН відбувається за рахунок утворення аміаку (NH3) в результаті цієї реакції. Згідно результатів досліджень в гідратовані білкові системи рекомендовано вносити від 0,05% до 0,1% мікробної трансглютамінази. Meeting consumer demand for dietary proteins requires the search for and implementation of advanced technologies in both meat processing and the use of protein-containing raw materials of plant origin. Protein modification research is gaining great interest among domestic and foreign scientists. Microbial transglutaminase is an enzyme of the transferase class that is widely known to modify the functional properties of proteins in food systems. The main mechanism of action is polymerisation, which leads to a change in the hydrophobicity of the molecule. Among the functional properties of microbial transglutaminase is the effect on solubility and thus on gelation, emulsification, viscosity and water retention, which depend on protein solubility. Thanks to these properties, it is widely used in the food industry, in particular in the meat processing and dairy industries, as well as in the manufacture of bakery products and food films. Transglutaminase catalyses the acyl transfer reaction, in which the γ-carboxamide group of peptide-bound glutamine residues is the acyl donor. This research compares the effect of the amount of enzyme (0.05%, 0.1%, 0.15% and 0.2%) of microbial transglutaminase (activity 100-120 units) on animal protein, which is Grade 2 beef meat and vegetable protein, soy isolate ISOPRO 510A. In the hydrated samples, instrumental analysis was carried out using a pH meter (pH 50 VIO lab) and a textrometer (Shimadzu EZ-LX) for animal proteins before and after heat treatment. For hydrated plant proteins, similar research was carried out at 45±2°C in the centre of the test sample after 1 hour of fermentation and after gelation with 12 hours of incubation at 6±2°C. The results of the pH research indicate that the enzyme efficiency reaches its optimum at the active acidity of the experimental protein systems in the pH range from 5 to 8. The use of the microbial transglutaminase enzyme in hydrated proteins of animal and plant origin has been shown to have a positive effect on the restructuring of these proteins through a cross-linking reaction. The increase in pH is due to the formation of ammonia (NH3) as a result of this reaction. According to research results, it is recommended to add 0.05% to 0.1% of microbial transglutaminase to hydrated protein systems.