Дегидрогеназы, окисляющие этанол и ацетальдегид у Rhodococcus erythropolis ЭК-1

Abstract

В клетках штамма Rhodococcus erythropolis ЭК-1, выращенного на этаноле, выявлено четыре типа алкоголь- и ацетальдегиддегидрогеназ: НАД+-, НАДФ+-, пироллохинолинхинон(ПХХ)- и 4-нитрозо-N,N-димети-ланилин(НДМА)-зависимых ферментов. Активность НАД+- и НАДФ+-зави-симых алкогольдегидрогеназ, а также ПХХ- и НДМА-зависимых ацет-альдегиддегидрогеназ была невысокой и составляла 3–11 нмоль•мин-1•мг-1 белка. Окисление этанола у данного штамма осуществляется НДМА-зависимой алкогольдегидрогеназой, активность которой достигала максимального значения (до 155 нмоль•мин-1•мг-1белка) в ранней экспоненциальной фазе роста. Ацетальдегид окисляется при участии НАД+- и НАДФ+-зависимых дегидрогеназ с оптимумом рН 9,0–9,5. Полученные результаты являются основой для разработки подходов к интенсификации синтеза поверхностно-активных веществ штаммом Rhodococcus erythropolis ЭК-1. Four types of alcohol- and acetaldehyde dehydrogenases were found in the cells of strain Rhodococcus erythropolis ЕК 1 grown on ethanol. They are as follows: NAD-, NADP-, pyroquinoline quinone (PQQ)- and 4-nitroso-Af,jV-dimethyl aniline (NDMA)-dependent enzymes. Activity of NAD- and NADP^-dependent alcohol dehydrogenases, as well as PQQ and NDMA-dependent acetaldehyde dehydrogenases was low and made up 3-11 nmol – min-1-mg-1 of protein. Ethanol oxidation in the given strain is realized by NDMA-dependent alcohol dehydrogenase, which activity reached its maximum value (up to 15 nmol • min-1 'mg-1 of protein) in the early exponential growth phase. Acetaldehyde is oxidized with participation of NAD and NADP-dependent dehydrogenases with optimum pH 9.0—9.5.