Особенности центрального метаболизма штамма Acinetobacter sp., растущего на этаноле

dc.contributor.authorПирог, Татьяна Павловна
dc.contributor.authorКузьминская, Ю. В.
dc.date.accessioned2013-02-11T08:28:05Z
dc.date.available2013-02-11T08:28:05Z
dc.date.issued2003
dc.description.abstractВ клетках выращенного на этаноле мутантного штамма Acinetobacter sp. 1НГ, не образующего экзополисахариды, определена активность ферментов цикла трикарбоновых кислот (ЦТК) и некоторых биосинтетических путей. Несмотря на наличие обоих ключевых ферментов глиоксилатного цикла (изоцитратлиазы и малатсинтазы) у Acinetobacter sp. функционирует полный ЦТК, который выполняет преимущественно биосинтетическую роль. Об этом свидетельствовала высокая активность изоцитратдегидрогеназы (КФ 1.1.1.42.), глутаматдегидрогеназы (КФ 1.4.1.2. и КФ 1.4.1.4.) и низкая активность 2-оксоглутаратдегидрогеназы (КФ 1.2.4.2.). При росте Acinetobacter sp. на этаноле образование пирувата происходит в оксалоацетатдекарбоксилазной реакции (КФ 4.1.1.3.), а синтез фосфоенолпирувата (ФЕП) обеспечивается двумя ключевыми ферментами глюконеогенеза – ФЕП-карбоксикиназой (КФ 4.1.1.49.) и ФЕП-синтазой (КФ 2.7.9.1.), соотношение которых менялось при переходе бактерий из экспоненциальной в стационарную фазу роста. При внесении в этанолсодержащую среду С4-дикарбоновых кислот (фумарата калия) в 1,5-2 раза увеличивалась активность ферментов глиоксилатного цикла, а также фумаратгидратазы (КФ 4.2.1.2.), малатдегидрогеназы (КФ 1.1.1.37. и КФ 1.1.1.82.) и ФЕП-синтазы. Более заметным (почти в 7,5 раз) было повышение в этих условиях ФЕП-карбоксикиназной активности. Полученные результаты являются основой для усовершенствования технологии получения микробного экзополисахарида этаполана на С2-субстратах. Ethanol-grown cells of the mutant Acinetobacter sp. strain 1NG, incapable of producing exopolysaccharides, were analyzed for the activity of enzymes of the tricarboxylic acid (TCA) cycle and some biosynthetic pathways. In spite of the presence of both key enzymes (isocitrate lyase and malate synthase) of the glyoxylate cycle, these cells also contained all enzymes of the TCA cycle, which presumably serves biosynthetic functions. This was evident from the high activity of isocitrate dehydrogenase and glutamate dehydrogenase and the low activity of 2-oxoglutarate dehydrogenase. Pyruvate was formed in the reaction catalyzed by oxaloacetate decarboxylase, whereas phosphoenolpyruvate (PEP) was synthesized by the two key enzymes (PEP carboxykinase and PEP synthase) of gluconeogenesis. The ratio of these enzymes was different in the exponential and the stationary growth phases. The addition of the C4-dicarboxylic acid fumarate to the ethanolcontaining growth medium led to a 1.5- to 2-fold increase in the activity of enzymes of the glyoxylate cycle, as well as of fumarate hydratase, malate dehydrogenase, PEP synthase, and PEP carboxykinase (the activity of the latter enzyme increased by more than 7.5 times). The data obtained can be used to improve the biotechnology of production of microbial exopolysaccharide ethapolan on C2-substrates.uk_UK
dc.identifier.citationПирог, Т. П. Особенности центрального метаболизма штамма Acinetobacter sp., растущего на этаноле / Т. П. Пирог, Ю. В. Кузьминская // Микробиология. – 2003. – Т. 72, № 4. – С. 459−465.uk_UK
dc.identifier.urihttps://dspace.nuft.edu.ua/handle/123456789/6182
dc.language.isootheruk_UK
dc.subjectметаболизм этанолаuk_UK
dc.subjectцикл трикарбоновых кислотuk_UK
dc.subjectглиоксилатный циклuk_UK
dc.subjectглюконеогенез
dc.subjectбиосинтез
dc.subjectethanol metabolism
dc.subjecttricarboxylic acid cycle
dc.subjectglyoxylate cycle
dc.subjectgluconeogenesis
dc.subjectbiosynthesis
dc.subjectкафедра біотехнології і мікробіології
dc.titleОсобенности центрального метаболизма штамма Acinetobacter sp., растущего на этанолеuk_UK
dc.typeArticleuk_UK

Файли

Контейнер файлів
Зараз показуємо 1 - 1 з 1
Вантажиться...
Ескіз
Назва:
text.pdf
Розмір:
302.14 KB
Формат:
Adobe Portable Document Format
Ліцензійна угода
Зараз показуємо 1 - 1 з 1
Ескіз недоступний
Назва:
license.txt
Розмір:
1.71 KB
Формат:
Item-specific license agreed upon to submission
Опис:

Зібрання