Интенсификация синтеза поверхностно–активных веществ при культивировании Rhodococcus erythropolis ЕК-1 на гексадекане

Abstract

В клетках штамма-продуцента поверхностно-активных веществ (ПАВ) Rhodococcus erythropolis ЭК-1, выращенного на н-гексадекане, определена активность ключевых ферментов метаболизма н-алканов. Установлено, что катионы калия являются ингибиторами алкангидроксилазы и НАДФ+-зависимой альдегиддегидрогеназы, а катионы натрия – активаторами этих ферментов. Снижение в среде культивирования концентрации катионов калия до 1 мМ, повышение содержания катионов натрия до 35 мМ, внесение 36 мкмоль/л ионов железа (II), необходимого для функционирования алкангидроксилазы, сопровождалось увеличением активности ферментов метаболизма н-гексадекана, а также повышением в 4 раза количества синтезированных ПАВ. Увеличение в 1.5−1.7 раза концентрации ПАВ при внесении в среду с н-гексадеканом 0.2 % фумарата (предшественник глюконеогенеза) и 0.1 % цитрата (регулятор синтеза липидов) обусловлено интенсификацией синтеза трегалозомиколатов, о чем свидетельствовало повышение в 3–5 раз активности фосфоенолпируватсинтетазы и трегалозофосфатсинтазы соответственно. Activity of key enzymes of n-alkane metabolism was determined in cells of Rhodococcus erythropolis EK-1, a surfactant producer grown on n hexadecane. Potassium cations were found to inhibit alkane hydroxylase and NADP+-dependent aldehyde dehydrogenase, while sodium cations were found to activate these enzymes. Decreased potassium concentration (to 1 mM), increased sodium concentration (to 35 mM), and addition of 36 μmol/l Fe(II), required for alkane hydroxylase activity, resulted in increased activity of the enzymes of n-hexadecane metabolism and in a fourfold increase of surfactant synthesis. A 1.5–1.7-fold increase in surfactant concentration after addition of 0.2% fumarate (gluconeogenesis precursor) and 0.1% citrate (lipid synthesis regulator) to the medium with hexadecane results from enhanced synthesis of trehalose mycolates, as evidenced by a 3–5- fold increase in phosphoenolpyruvate synthetase and trehalose phosphate synthase, respectively.