Антимікробні властивості поверхнево-активних речовин, синтезованих в різних умовах культивування Acinetobacter calcoaceticus ІМВ В-7241

Abstract

Виключення із складу середовища культивування A. calcoaceticus IMB B-7241 дріжджового автолізату і суміші мікроелементів та заміна їх на сульфат міді і сульфат заліза у середовищі з етанолом та н-гексадеканом, а у середовищі з гліцерином – на хлорид калію, сульфат цинку і сульфат міді супроводжувалися зниженням антимікробних властивостей ПАР. Найефективнішими антимікробними агентами виявилися ПАР, синтезовані на етанолі за наявності дріжджового автолізату і мікроелементів (МІК 9–20 мкг/мл), у той час як ПАР, отримані в аналогічних умовах культивування на гліцерині і н-гексадекані, інгібували ріст досліджуваних бактерій та дріжджів у вищих (9–68 і 27–54 мкг/мл відповідно) концентраціях. Показник мінімальної інгібуючої концентрації ПАР, синтезованих у середовищі з етанолом (гліцерином, н-гексадеканом), дріжджовим автолізатом і мікроелементами, корелював з активністю НАДФ+-залежної глутаматдегідрогенази − ключового ферменту біосинтезу аміноліпідів (610±30, 395±24, 397±24 нмоль•хв-1•мг-1 білку відповідно). The removal from cultivation medium yeast autolysate and trace element mix and replacing them by copper sulfate and iron sulphate in the medium with ethanol and n-hexadecane, and in the medium with glycerol – by potassium chloride, zinc sulfate and copper sulfate accompanied by decreasing antimicrobial properties of surfactants. The most effective antimicrobial agents were surfactant synthesized on ethanol in the presence of yeast autolysate and trace elements (MIC 9−20 μ/ml), whereas the surfactant obtained under similar cultivation conditions on glycerol and n-hexadecane, inhibited growth of tested bacteria and yeast at higher (9−68 and 27−54 μ/ml, respectively) concentrations. The minimum inhibitory concentration of surfactant, synthesized in a medium with ethanol (glycerol, n-hexadecane), yeast autolysate and trace elements, correlated with the activity of NADP+-dependent glutamate dehydrogenase − a key enzyme of aminolipids biosynthesis (610 ± 30, 395 ± 24, 397 ± 24 nM min-1•mg-1 protein, respectively).