Особливості окиснення алканів у Rhodococcus erythropolis ЕК-1 – продуцента поверхнево-активних речовин

Abstract

У клітинах штаму Rhodococcus erythropolis ЕК-1, вирощеного на н-гексадекані, визначено активність ферментів окиснення н-гексадекану і н-гексадеканолу. Показано, що окиснення н-гексадекану у R. erythropolis ЕК-1 здійснюється алкангідроксилазним комплексом, що містить залізосіркопротеїд рубредоксин. Підвищення концентрації іонів заліза у середовищі культивування бактерій до 10 мг/л супроводжувалося збільшенням активності алкангідроксилази у 2 рази. Встановлено, що катіони натрію є активатором, а катіони калію – інгібітором алкангідроксилази R. erythropolis ЕК-1 . За умов росту на н-гексадекані у клітинах R. erythropolis ЕК-1 виявлено чотири алкогольдегідрогенази – НАД+-, НАДФ+-, піролохінолінхінон(ПХХ)- і 4-нітрозо-N,N-диметиланілін(НДМА)-залежні ферменти. Активність НДМА-залежної алкогольдегірогенази була максимальною (до 110-120 нмоль•хв-1•мг-1білка) у ранній експоненційній фазі росту бактерій.. Одержані дані є основою для вдосконалення технології одержання поверхнево-активних речовин R. erythropolis ЕК-1.

The n-hexadecane oxidation in Rhodococcus erythropolis EК-1 was established to be catalyzed by the alkane hydroxylase complex containing Fe–S proteid rubredoxin. Alkane hydroxylase activity was increased (100 %) in the presence of 10 mg/l iron ions in the cultivation medium. Sodium ions was shown to be activator of alkane hydroxylas. Four types of alcohol dehydrogenases (NAD+, NADP+, pyrroloquinoline quinone and N,N-dimethyl-4-nitrosoaniline-dependent enzymes) were found in n-hexadecane-grown cells of R. erythropolis EK-1. The obtained data are the basis for the improvement of surface active substances technology.