Гидролиз белков вареных колбас под влиянием трипсину
Файли
Дата
2017
ORCID
DOI
item.page.thesis.degree.name
item.page.thesis.degree.level
item.page.thesis.degree.discipline
item.page.thesis.degree.department
item.page.thesis.degree.grantor
item.page.thesis.degree.advisor
item.page.thesis.degree.committeeMember
Назва журналу
Номер ISSN
Назва тому
Видавець
Анотація
В статье приведена информация гидролиза белков опытных образцов вареных колбас с использованием разработанной белоксодержащей композиции на основе белковых препаратов и гидроколлоидов. Гидролиз белков изучали под влиянием фермента трипсин. Показателя переваримости опытных образцов вареных колбас свидетельствует о том, что на данном этапе гидролиза показатель расщепления белков для опытных образцов незначительно отличается от контрольного. Полученные значения способности к перевариванию готового продукта в целом воспроизводят характеристики полноценных пищевых продуктов.
The article contains information about protein hydrolysis of experimental samples of cooked sausages using the developed composition containing protein based on protein preparations and hydrocolloids. The proteins hydrolysis under the influence of the enzyme trypsin was studied. The digestibility index of cooked sausage samples indicated that the protein splitting index for experimental samples is slightly different from the control one at this stage hydrolysis. The obtained values of the digestibility finished product as a whole reproduced the characteristics of full-fledged food products.
Опис
Ключові слова
вареные колбасы, белоксодержащая композиция, трипсин, гидролиз белков, cooked sausages, omposition containing proteinc, trypsin, proteins hydrolysis, кафедра технології м’яса і м’ясних продуктів
Бібліографічний опис
Фурсик, О. П. Гидролиз белков вареных колбас под влиянием трипсину / О. П. Фурсик, И. М. Страшинский // Переработка и управление качеством сельскохозяйственной продукции : материалы III международной научно-практической конференции, 23-24 марта. – Минск : БГАТУ, 2017. – Т. 1.